Biotechnologia Acta


  • Increase font size
  • Default font size
  • Decrease font size
Print PDF

ISSN 2410-7751 (Print)
ISSN 2410-776X (Online)

Biotechnologia Acta
V. 8, No. 2, 2015

"Biotechnologia Acta" V. 8, No 2, 2015; 
doi: 10.15407/biotech8.02.091
Р. 91-95, Bibliography 11, English
Universal Decimal classification: 612.321.6.:577.156.5


A.V. Iukalo

Ternopil Ivan Puluj National Technical University, Ternopil, Ukraine

The purpose of this work was to study milk-clotting and proteolytic properties of preparation «Glyeck». Using Soxhlet method we showed that the preparation possesses a high milk-clotting activity, and this activity doesn't change a lot during the storing process (up to 2 years). This is due to two processes taking place simultaneously: decrease in milk-clotting activity of the preparation and reducing the water content in the preparation. Proteolytic activity of the preparation was investigated by both: the modified Benki method and electrophoresis in polyacrylamide gel alkaline system. Electrophoretically homogeneous fractions of ?S1-, ?-, and k-caseins were obtained to characterize the specificity of the proteolysis. The specificity of cleavage of casein fractions by «Glyeck» preparation was compared with this one of the rennet enzyme and pepsin. It was found that «Glyeck», rennet enzyme and pepsin actively split k -casein. Preparation «Glyeck» showed low proteolytic activity to ?S1- and ? -caseins that is typical for purified chymosin. Electrophoretic analysis of proteolysis products of casein fractions confirms the high specificity of «Glyeck» preparation towards k -casein. Casein fractions such as ?S1- and ? -casein were more resistant to this preparation. The results indicate that preparation «Glyeck» is a natural milk-clotting preparation with high quality and it is mainly consists of protelytic enzyme chymosin.

Key words: milk-clotting preparation «Glyeck», milk-clotting activity, proteolytic activity, casein fractions.

© Palladin Institute of Biochemistry of the National Academy of Sciences of Ukraine, 2008

  • References
    • 1. Borodai C. V. Bondarchuk Z. V. Influence of enzyme milk-clotting preparations on the protein complex of milk. Biotekhnologiia. 2010, 3(4), 29–36. (In Ukrainian).

      2. Teply M., Machek Ia., Havlova Ia. Milk-clotting enzymes of animal and microbial origin. Moskva: Pishchievaia promyshlennost. 1980, 272 p. (In Russian).

      3. Brown R. I., Ernstron C. A. Milk-clotting Enzymes and Cheese Chemistry. In Fundamentals of Dairy Chemistry. Gaithersburg: Aspen Publishers. 1999, 609–633.

      4. Lemieux L., Simand R. E. Bitter flavors and dairy products. II. A review of bitter peptides from caseins: this formation, isolation and identification, structure masking and inhibition. Lait. 1992, V. 72, P. 335–382.

      5. Kapreliants L. V. Enzymes in Food Technologies. Odesa: Druk. 2009, 468 p.

      6. Uchiyama H., Uozumi T., Beppu T., Arima K. Purification of Protein m RNA and its Translation in Vitro. Agric. and Biol. Chem. 1980, 44 (6), 1373–1381.

      7. Green M. Cheddar cheesemaking with recombinant calf cheemosin synthesized in Escherichia coli. J. Dairy Research. 1985, 52 (2). 281–286.

      8. Rudavskaia A. B. Chemical-merchandising characteristic of Gutsul brynza and biochemical processes in it during ripening and storing (Doctoral dissertation). Lviv, Lviv institute of economy trade. 1955, 144 p.

      9. Iukalo A. V. New approach for isolation of individual caseins from cow milk by preparative electrophoresis. Advanc. in Biol. Chem. 2014, 4 (6), 382–387.

      10. Yukalo A. V., Yukalo V. G., Shynkaryk M. M. Electrophoresis separation of the milk protein. Bio and Food Electrotechnologies: Proceedings of the International Conference. Compienge. 2009, 227–231.

      11. Farrel Ir. H. M., Jimenez-Flores R., Bleck G. T. et al. Nomenclature of the Proteins of Cows’ Milk-Sixth Revision. J. Dairy Science. 2004, 87 (6), 1641–1674.


Ж-л "Biotechnologia Acta" Т. 8, № 2, 2015


С. 9-, библ., англ.

УДК: 612.321.6.:577.156.5

Молокосвертывающая и протеолитическая активностЬ карпатского энзимного препарата «Глек»

А. В. Юкало

Тернопольский национальный технический университет имени Ивана Пулюя, Украина

E-mail: This e-mail address is being protected from spambots. You need JavaScript enabled to view it

Целью работы было исследование молокосвертывающих и протеолитических свойств препарата «Глек». Результаты исследования методом Сокслета показали, что препарату присуща высокая молокосвертывающая активность, причем она практически не изменяется в процессе хранения (до двух лет). Это происходит благодаря одновременному уменьшению молокосвертывающей активности при хранении и уменьшению содержания воды в препарате. Протеолитическую активность исследовали модифицированным методом Бэнки, а также электрофорезом в щелочной системе полиакриламидного геля. Для характеристики специфичности протеолиза было выделено электрофоретически гомогенные фракции ?S1-, ?- и ?-казеинов. Специфичность расщепления казеиновых фракций препаратом «Глек» сравнивали с сычужным энзимом и пепсином. В результате установлено, что «Глек», сычужный энзим и пепсин активно расщепляют ?-казеин. По отношению к ?S1- и ?-казеинам «Глек» показал низкую протеолитическую активность, что характерно для очищенного химозина. Данные электрофоретического анализа продуктов протеолиза казеиновых фракций подтверждают высокую специфичность препарата «Глек» относительно ?-казеина. Фракции ?S1- и ?-казеинов относительно устойчивы к действию этого препарата. Полученные результаты свидетельствуют, что из протеолитических энзимов «Глек» содержит в своем составе преимущественно химозин и является высококачественным природным молокосвертывающим препаратом.

Ключевые слова: молокосвертывающий препарат «Глек», молокосвертывающая активность, протеолитическая активность, казеиновые фракции.


Additional menu

Site search

Site navigation


Invitation to cooperation

Dear colleagues, we invite you to publish your articles in our journal.
© Palladin Institute of Biochemistry of the National Academy of Sciences of Ukraine, 2008.
All rights are reserved. Complete or partial reprint of the journal is possible only with the written permission of the publisher.
for information: